6 下列何者可將 pepsinogen 活化成 pepsin?
(A)Gastric acid
(B)Coenzyme A
(C)Trypsin
(D) Enterokinase
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統計: A(1256), B(166), C(272), D(141), E(0) #1534190
統計: A(1256), B(166), C(272), D(141), E(0) #1534190
詳解 (共 6 筆)
#5220020
胃蛋白酶原(Pepsinogen)為胃蛋白酶(Pepsin)的前驅物,其具有胃蛋白酶原 I (Pepsinogen I)與胃蛋白酶原 II (Pepsinogen II)兩種,是胃蛋白酶的無活性的前體,其一級結構比胃蛋白酶多出了44個胺基酸。
Pepsinogen I 由胃底線之主細胞(gastric chief cell)與黏液頸細胞分泌
Pepsinogen II 由胃底線的主細胞、黏液細胞和噴門腺、胃竇的幽門腺的黏液頸細胞以及十二指腸上段分泌。
在胃中,胃黏膜主細胞釋放出胃蛋白酶原。這一酶原在遇到胃酸(由胃壁細胞所釋放)中的鹽酸後被激活。當胃對食物進行消化時,在被稱為胃泌素的一種激素和迷走神經作用下,啟動胃蛋白酶原和鹽酸從胃壁中釋放。在鹽酸所創造的酸性環境中,胃蛋白酶原發生去摺疊,使得其可以以自催化方式對自身進行剪切,從而生成具有活性的胃蛋白酶。隨後,生成的胃蛋白酶繼續對胃蛋白酶原進行剪切,將44個胺基酸殘基切去,產生更多的胃蛋白酶。
這種在沒有食物消化時保持酶原形式的機制,避免了過量的胃蛋白酶對胃壁自身進行消化,是一種保護機制。
某一肽鍵氨基端數第三個胺基酸為鹼性胺基酸(如賴氨酸、精氨酸和組氨酸)或者該肽鍵的氨基端為精氨酸時,則不能有效地對此肽鍵進行剪切。[3]這種剪切特異性在pH值為1.3時表現得更不明顯:只傾向於剪切氨基端為苯丙氨酸或亮氨酸的肽鍵。[3]
胃蛋白酶在酸性環境中具有較高活性,其最適pH值約為3。在中性或鹼性pH值的溶液中,胃蛋白酶會發生解鏈而喪失活性。
胃蛋白酶的活性能夠被pepstatin所抑制。
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